KUNITZ-TYPE PROTEINASE-INHIBITORS DERIVED BY LIMITED PROTEOLYSIS OF THE INTER-ALPHA-TRYPSIN INHIBITOR .3. SEQUENCE OF THE 2 KUNITZ-TYPE DOMAINS INSIDE THE NATIVE INTER-ALPHA-TRYPSIN INHIBITOR, ITS BIOLOGICAL ASPECTS AND ALSO OF ITS CLEAVAGE PRODUCTS

Durch partielle tryptische Proteolyse wird aus dem Human-Inter-α-trypsininhibitor ein Inhibitor HI-14, bestehend aus zwei Kunitz-Typ-Domänen, freigesetzt. Die Freisetzung erfolgt in vitro über Trypsininhibitor-Komplex-Zwischenstufen. Wir haben über die Primärstrukturen dieser beiden Domänen berichtet. Die Reihenfolge der Domänen in der Inter-α-trypsininhibitor-Polypeptidkette wurde durch Edman-Abbau des Inhibitors HI-14 und dessen Bromcyan Fragmente ermittelt. Die antitryptisch inaktive Domane stellt den N-Terminus, die antitryptisch aktive Domäne den C-Terminus von HI-14 dar und wahrscheinlich zugleich den C-Terminus des Inter-α-trypsininhibitors. © 1979 Walter de Gruyter & Co.