STRUCTURE OF DIMERIC INSULIN B-CHAIN IN DISULPHIDE FORM

Aus Rinderinsulin dargestellte B-Kette in der Bisthiolform wurde mit Kalium-hexacyanoferrat(III) oxydiert, wobei neben monomerem B(SS) ein dimeres Produkt der Zusammensetzung [B(SS)]2 entstand. Beim chymotryptischen Abbau des Produktes [B(SS)]2 entsteht nur ein gemischtes Cystinpeptid. Dieses wurde durch Perameisensäure-Oxydation in zwei verschiedene cysteinsäurehaltige Peptide gespalten.Die Aminosäureanaiyse der mittels Hochvoltelektrophorese isolierten Cysteinsäurepeptide ergab, daß es sich dabei um das Hexadecapeptid Bl-16 und das Nonapeptid B17-25 handelt. [B(SS)]2 ist daher das Dimere mit antiparalleler Anordnung der Ketten. © 1969, Walter de Gruyter. Alle Rechte vorbehalten.